%0 Journal Article
%T Studies on the Purification and Characterization of an α-cyclodextrin Glucanotransferase<br>一种α-环糊精葡萄糖基转移酶的纯化及性质研究
%A Jun-ying WANG chao ya-peng Dong-ming Guan Shi-jun QIAN
%A <br>王俊英
%A 钞亚鹏
%A 关东明
%A 钱世钧
%J 中国生物工程杂志
%D 2008
%I 
%X 报道了一种主要转化产物是α-环糊精的环糊精葡萄糖基转移酶的纯化、酶学性质和转化特性.将发酵上清液通过硫酸铵分级沉淀、疏水柱层析和离子交换层析获得表观电泳纯的酶蛋白.纯酶的分子量约为75kDa,等电点5.3.最适反应温度为50℃,最适反应pH为6.对可溶性淀粉的Km和Vmax值分别是50mg/ml和6.07 mg/ml/min.色氨酸残基为酶活力的必需基团.酶的N末端序列为-SPDTSVDNKV-.Ca2 ,Zn2 ,Fe3 ,Cu2 ,Fe2 ,Ag2 对酶活力有强烈抑制作用.纯酶催化转化条件试验表明,廉价的马铃薯淀粉是酶催化制备α-CD的适宜底物,最佳转化条件为:酶量200u/g淀粉,温度40℃,反应时间24h,总转化率达41%,其中α-环糊精占总转化产物的78%.因此,该酶不仅表现出特殊的酶学特性,而且有较好的产业化开发前景.
%K alpha-Cyclodextrin glucanotransferase
%K Purification
%K Enzymatic properties
%K Conversion<br>α-环糊精葡萄糖基转移酶
%K 纯化
%K 酶学性质
%K 转化
%U http://www.alljournals.cn/get_abstract_url.aspx?pcid=90BA3D13E7F3BC869AC96FB3DA594E3FE34FBF7B8BC0E591&jid=951380788B355DEA7D75520FA3B199C9&aid=516D030105ACEFEB6A35123FCD558EB5&yid=67289AFF6305E306&vid=D3E34374A0D77D7F&iid=DF92D298D3FF1E6E&sid=5D71B28100102720&eid=09ABD5535D9B6D45&journal_id=1671-8135&journal_name=中国生物工程杂志&referenced_num=1&reference_num=12