%0 Journal Article
%T Modelaci車n por homolog赤a de la prote赤na Luxs de Porphyromonas gingivalis cepa W83 Modelling by homology of Luxs protein in Porphyromonas gingivalis strain W83
%A A D赤az Caballero
%A E Mart赤nez Serrano
%A R Vivas Reyes
%A L Puerta Llerena
%J Revista Cl赤nica de Periodoncia, Implantolog赤a y Rehabilitaci車n Oral
%D 2012
%I Sociedad de Periodoncia de Chile, Sociedad de Implantolog赤a Oral de Chile and Sociedad de Pr車tesis y Rehabilitaci車n Oral de Chile
%X Antecedentes: En las prote赤nas no se logra siempre su cristalizaci車n, de buen tama o y de buena calidad para someterla a difracci車n de rayos X. De tal manera que se abre un campo para el desarrollo de estudios te車ricos moleculares y prote赤nicos, que permiten la representaci車n de las mol谷culas en tres dimensiones, proporcionando una informaci車n espacial para estudiar la interacci車n entre ligandos y receptores macromoleculares. Materialesy M谷todos: Estudio In silico, a partir del an芍lisis de secuencias primarias de seis diferentes prote赤nas LuxS cristalizadas de diversas bacterias, se seleccion車 la prote赤na 1J6X del Helicobacter pylori, por su similaridad con la secuencia de la prote赤na LuxS en Porphyromonas gingivalis (P. gingivalis) cepa W83, para producir un modelo por homolog赤a de esta prote赤na, utilizando los programas Sybyl y MOE. Se realiz車 un acoplamiento con el ligando natural para evaluar la reproducibilidad del modelo en un ambiente biol車gico. Resultados: Se desarroll車 el modelado de la prote赤na LuxS de P. gingivalis cepa W83, que permite el acercamiento a una estructura que se propone, por la interacci車n entre la prote赤na y su ligando natural. El modelo generado con recursos computacionales logr車 una correcta estructura molecular que acept車 la realizaci車n de diversos c芍lculos. El acoplamiento demostr車 una cavidad donde se logran diversas posiciones del ligando con buenos resultados. Conclusiones: Se obtuvo un modelo 3D para la prote赤na LuxS en la P. gingivalis cepa W83 validado por diferentes m谷todos computacionales con una adecuada reproducibilidad biol車gica por medio del acoplamiento molecular. Background: Crystallization is not always achieved for all proteins in a good size and a good quality for X-ray diffraction. So that condition opens a field for the development of theoretical molecular and protein studies allowing the representation of the molecules in 3D, providing spatial information to study the interaction between ligands and macromolecular receptors. Materials and Methods: In silico study from primary sequence analysis of six different proteins LuxS crystallized of several bacteria. 1J6X protein of Helicobacter pylori was selected for its similarity with the LuxS protein sequence in Porphyromonas gingivalis (P. gingivalis) strain W83 to produce a homology model of this protein, using the Sybyl and MOE software. A docking was performed to assess the reproducibility of the model in a biological environment. Results: The LuxS protein modelling of P. gingivalis strain W83 was developed, which allows the approach to a proposed structu
%K Homolog赤a estructural de prote赤na
%K Porphyromonas gingivalis
%K conformaci車n molecular
%K bacterias gram negativas
%K periodoncia
%K Protein structural homology
%K Porphyromonas gingivalis
%K molecular conformation
%K gram-negative bacteria
%K periodontic
%U http://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0719-01072012000300001