%0 Journal Article %T Condi es de pH e temperatura para m¨¢xima atividade da bromelina do abacaxi (Ananas Comosus L. Merril) = Temperature and pH conditions for maximum activity of bromelain extracted from pineapple (Ananas Comosus L. Merril) %A Moacyr Jorge Elias %A Ivan Fabian Arcuri %A Elias Basile Tambourgi %J Acta Scientiarum : Technology %D 2011 %I Editora da Universidade Estadual de Maring¨¢ %X A bromelina, enzima presente no abacaxi, hidrolisa liga es pept¨ªdicas das prote¨ªnas; tem aplica o em diversas ¨¢reas envolvendo alimentos e medicina. Visando o aproveitamento da bromelina recuperada, a partir dos res¨ªduos da industrializa o do fruto(variedade p¨¦rola), foram pesquisadas condi es de pH e temperatura para maior atividade, empregando case¨ªna como substrato. O extrato foi obtido pela tritura o da casca e do talo interno do fruto. A atividade foi expressa em mmol tirosina L-1 min.-1 pela absorbancia a280 nm dos amino¨¢cidos arom¨¢ticos gerados na hidr¨®lise da case¨ªna. Os ensaios foram efetuados em duplicata para duas rela es enzima/substrato: 1/25 e 1/125 (em massa). Foi estabelecido um planejamento experimental em estrela tendo como ponto central pH em7,0 e temperatura de 35¡ãC. Os resultados foram tratados empregando o aplicativo computacional MINITAB 15 da Minitab Inc. que forneceu as equa es do modelo e as superf¨ªcies de resposta. As equa es foram tratadas matematicamente (c¨¢lculo diferencial), fornecendo gr¨¢ficos da melhor atividade em fun o da temperatura. Observou-se perda daatividade enzim¨¢tica com a eleva o da temperatura para rela o 1/25, atribu¨ªda ¨¤ maior presen a de enzima livre em compara o com a rela o 1/125. Bromelain, the enzyme found in pineapple, hydrolyzes proteins¡¯ peptide bonds, has several applications in the food industry and in medicine. Temperature and pH conditions for highest activity with casein as substrate were investigated from the bromelain recovered from industrialized pineapple (¡®p¨¦rola¡¯ variety) fruit residues. Extract was obtained by grinding fruit rind and its internal stem. The activity was expressed in mmol tyrosine L-1 min.-1 by absorbance at 280 nm of aromatic amino acids produced in casein hydrolysis. Assays were undertaken in duplicate for two enzyme/substrate with ratios: 1/25 and 1/125 (mass). Eight-pointed experimental design was undertaken with central value for pH at 7.0 and for temperature at 35¡ãC. Experimental results were processed by MINITAB 15 (Minitab Inc) software which provided model¡¯s equations and surface responses. Equations were mathematically processed by differential calculus producing graphs which exhibit the best activities according to temperatures. Loss of enzyme activity was reported with temperature increase at 1/25 ratio, due to a higher free enzyme, when compared to 1/125 ratio. %K enzima %K planejamento %K decomposi o t¨¦rmica %K proteinase %K sulfidril protease %K enzyme %K planning %K thermal decomposition %K proteinase %K sulphhydril protease %U periodicos.uem.br/ojs/index.php/ActaSciTechnol/article/view/7928/7928