Análisis computacional de proteínas de Helicobacter Pylori J99 y 26695

La colonización del Helicobacter Pylori en la mucosa gástrica es considerada como un adenocarcinoma debido a que su colonización e infección dentro de la mucosa gástrica influye de manera notable en el desarrollo del cáncer gástrico. Con el análisis del comportamiento eléctrico de las proteínas se pueden predecir interacciones electrostáticas que produzcan el posible encapsulamiento de la bacteria. En este trabajo se realizó un análisis computacional de cuatro proteínas de cada una de las cepas J99 y 26695, que inciden en la adhesión de la bacteria al epitelio gástrico y en el metabolismo, con ayuda de programas de libre acceso en Internet como Compute pI / Mw, Netphos 2.0, Net-Oglyc 3.1 y Net-Nglyc 1.0; para analizar los perfiles de hidrofobicidad se utilizó Protein Hidrophobicity Plot, como herramientas de comparación se utilizó Dot Plot y Dolet. El estudio revela entre 1 y 6 sitios potenciales de N-glicosilación en las proteínas estudiadas, en contraste con la ausencia de sitios potenciales de O-glicosilacióne. Las características que debe cumplir la proteína de la familia escogida que encapsule a la bacteria son: punto isoeléctrico ser mayor a 7, con comportamiento eléctricamente positivo dentro del medio básico e hidrofílica. Se propone a las glucoproteínas N-glicosilisadas con radicales de N-acetilglucosamina como posible familia de proteínas encapsuladoras del Helicobacter Pylori.